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Le collagène : Un bâtisseur de tissus

Le collagène est la protéine la plus abondante dans le corps. Avec plus de 28 sous-types différents, le collagène représente l’un des tissus les plus importants du corps. Considérez-le comme l’échafaudage du corps humain. En raison de son mélange de rigidité et de résistance à l’étirement, le collagène est le bloc de construction parfait pour la peau, les tendons, les os, les ligaments, les vaisseaux sanguins, les muscles, et un éventail d’autres tissus. De toute évidence, le collagène est essentiel à la forme et à la fonction humaines [1], [2]. Mais qu’est-ce que c’est, et d’où vient-il ?

Qu’est-ce que le collagène ?

Le collagène est une protéine complexe composée d’acides aminés essentiels (éléments constitutifs des protéines) tels que la glycine, la proline, l’hydroxyproline, et l’arginine. En plus des acides aminés qui composent le collagène, d’autres nutriments comme la vitamine C et le fer sont nécessaires à sa bonne synthèse [3].

Le collagène peut être endogène, ce qui signifie que notre corps le fabrique, ou exogène, ce qui signifie qu’il provient d’une source externe (comme des aliments ou des suppléments). Dans un souci de concision, nous allons passer en revue les types de collagènes les plus courants, à savoir les types I, II, III, IV, et V.

Où trouver du collagène dans le corps ?

Collagène de type I

Le collagène de type I est, de loin, la protéine la plus abondante, représentant plus de 90 % du collagène humain. Il s’assemble en fibres qui forment l’échafaudage structurel et mécanique des os, de la peau, des tendons, de la cornée, et des parois des vaisseaux sanguins [4], [5].

Collagène de type II

Le collagène de type II est le sous-type de collagène prédominant dans le cartilage articulaire [6], [7].

Collagène de type III

Le collagène de type III est le deuxième collagène le plus abondant, représentant environ 5 à 20 % de tout le collagène du corps humain [8], [9]. La peau, les poumons, les reins, les muscles du foie, et les vaisseaux sanguins sont les endroits les plus courants pour le collagène de type III [10]. On le trouve également comme composant structurel majeur dans les organes creux tels que les gros vaisseaux sanguins, l’utérus, et les intestins, où il fournit une résistance à la traction à ces organes, leur permettant de s’étirer sans se rompre.

Collagène de type IV

Le type IV est le principal composant de collagène de la membrane et de la couche basale des parois des vaisseaux sanguins, de la peau, et des organes. C’est un collagène formant un réseau qui fonctionne comme une barrière entre les compartiments tissulaires. On le trouve principalement dans la peau, les vaisseaux sanguins, et l’espace articulaire [11], [12].

Collagène de type V

Le collagène de type V est l’un des principaux composants des surfaces cellulaires et du placenta [13].

Quels sont les bienfaits pour la santé du collagène?

Réduction des douleurs articulaires

Le collagène de type I pourrait être bénéfique pour l’arthrose, en réduisant l’inflammation et en augmentant la production de cartilage [14].

Étant donné qu’il contient beaucoup de glucosamine et de chondroïtine — deux composés soufrés anti-inflammatoires — le collagène de type II aide à réduire la douleur et l’inflammation articulaires et aide à réduire les symptômes de l’arthrite [15]. De plus, le collagène de type II semble réduire les attaques auto‑immunes et la destruction du cartilage articulaire, selon certaines études sur ses effets dans l’arthrose du genou [16].

Santé de la peau

Une étude en double aveugle menée auprès de 69 femmes âgées de 35 à 55 ans a analysé si le collagène pouvait aider à diminuer les signes du vieillissement. Les participantes à l’étude ont reçu soit 2,5 g ou 5 g d’hydrolysat de collagène ou un placebo, pendant huit semaines. Les résultats de l’étude ont démontré que l’élasticité de la peau des groupes recevant du collagène était statistiquement améliorée par rapport aux participantes qui recevaient un placebo [17].

Aide à la guérison

D’autres fonctions du collagène de type III incluent l’interaction avec les plaquettes pendant le processus de coagulation du sang, et c’est également une molécule de signalisation importante dans les processus de guérison [18].

Aide digestive

Dans le cadre d’une étude réalisée auprès de 170 patients souffrant d’une maladie inflammatoire de l’intestin, les chercheurs ont découvert que ces personnes avaient des niveaux inférieurs de collagène sérique. Celles qui avaient de faibles niveaux de collagène étaient plus sujettes à l’inflammation intestinale [19]. Dans des modèles animaux, la supplémentation en collagène de poisson a réduit les marqueurs d’inflammation et de stress oxydatif dans le côlon [20].

Comment puis-je augmenter mon apport en collagène ?

On voit bien à quel point le collagène est important pour nous, les humains. Qu’il s’agisse de type I, II, III, IV, V, ou d’un des 23 autres sous-types, la présence de collagène est essentielle à la structure et aux fonctions du corps humain.

La production de collagène — principalement des types I et III — semble diminuer avec l’âge [21]. Il convient donc d’augmenter votre apport en collagène par le biais d’aliments ou de suppléments, sous les conseils de votre praticien de soins de santé. Vous pouvez également parler à votre médecin de la possibilité de soutenir la production de collagène de votre corps en augmentant votre apport en cofacteurs nécessaires à la production de collagène endogène évoqués ci-dessous.

Le principal cofacteur est la vitamine C [22], mais le manganèse [23], le cuivre [24], et le zinc [25] sont également nécessaires à la production de collagène.

Pour augmenter votre apport en collagène, vous pouvez inclure :

  • Des sources de viande riches en collagène comme le poulet, le bœuf, la dinde, le porc, et le poisson
  • Du bouillon d’os
  • De la poudre de collagène

Colleen Hartwick, ND

Colleen Hartwick est docteure en naturopathie enregistrée pratiquant au nord de l’île de Vancouver, et elle porte un intérêt spécifique aux traumatismes et à leurs rôles dans les maladies.

campbellrivernaturopathic.com

 

References

[1]      Wu, M., K. Cronin, et J.S. Crane. « Biochemistry, collagen synthesis. » Dans : StatPearls [Internet]. Treasure Island: StatPearls Publishing, 2022. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK507709/ · Mis à jour le 2022‑09‑12.

[2]      Ricard‑Blum, S. « The collagen family. » Cold Spring Harbor Perspectives in Biology, Vol. 3, N° 1 (2011): a004978

[3]      Albaugh, V., K. Mukherjee, et A. Barbul. « Proline precursors and collagen synthesis: Biochemical challenges of nutrient supplementation and wound healing. » The Journal of Nutrition, Vol. 147, N° 11 (2017): 2011–2017

[4]      Léon‑Lopez, A., et autres. « Hydrolyzed collagen—Sources and applications. » Molecules, Vol. 24, N° 22 (2019): 4031.

[5]      Makareeva, E., et S. Leikin. « Collagen structure, folding and function. » Chapitre 7 (p. 71–84) dans : Shapiro, J.R., P.H. Byers, F.H. Glorieux, and P.D. Sponseller, éditeurs. Osteogenesis imperfecta: A translational approach to brittle bone disease. Londres, Academic Press, 2014, 555 p., ISBN 978‑0‑12‑397165‑4.

[6]      Leon-Lopez et autres. « Hydrolyzed collagen. »

[7]      Pfiffner, M. « Type‑II collagen. » Examine.com. https://examine.com/supplements/type-ii-collagen/ · Mis à jour le 2022‑09‑28.

[8]      Nielsen, M.J., et N.A. Karsdal. Biochemistry of collagens, laminins and elastin: Structure, function, and biomarkers. London: Academic Press, 2016, 238 p., ISBN 978‑0‑12‑809847‑9.

[9]      Kuivaneimi, H., et G. Tromp. « Type III collagen (COL3A1): Gene and protein structure, tissue distribution, and associated diseases. » Gene, Vol. 707 (2019): 151–171.

[10]    Albaugh, Mukherjee, et Barbul. « Proline precursors and collagen synthesis. »

[11]    Leon-Lopez et autres. « Hydrolyzed collagen. »

[12]    Kuivaneimi et Tromp. « Type III collagen (COL3A1). »

[13]    Leon-Lopez et autres. « Hydrolyzed collagen. »

[14]    Dar, Q.‑A., et autres. « Daily oral consumption of hydrolyzed type 1 collagen is chondroprotective and anti-inflammatory in murine posttraumatic osteoarthritis. » PLoS One, Vol. 12, N° 4 (2017): e0174705

[15]    Pfiffner. « Type-II collagen. »

[16]    Bakilan, F., et autres. « Effects of native type II collagen treatment on knee osteoarthritis: A randomized controlled trial. » The Eurasian Journal of Medicine, Vol. 48, N° 2 (2016): 95–101.

[17]    Proksch, E., et autres. « Oral intake of specific bioactive collagen peptides reduces skin wrinkles and increases dermal matrix synthesis. » Skin Pharmacology and Physiology, Vol. 27, N° 3 (2014): 113–119.

[18]    Kuivaneimi et Tromp. « Type III collagen (COL3A1). »

[19]    Koutroubakis, I.E., et autres. « Serum laminin and collagen IV in inflammatory bowel disease. » Journal of Clinical Pathology, Vol. 56, N° 11 (2003): 817–820.

[20]    Rahabi, M., et autres. « Bioactive fish collagen peptides weaken intestinal inflammation by orienting colonic macrophages phenotype through mannose receptor activation. » European Journal of Nutrition, Vol. 61, N° 4 (2022): 2051–2066.

[21]    Varani, J., et autres. « Decreased collagen production in chronologically aged skin. » The American Journal of Pathology, Vol. 168, N° 6 (2006): 1861–1868.

[22]    Boyera, N., I. Galey, et B.A. Bernard. « Effect of vitamin C and its derivatives on collagen synthesis and cross‐linking by normal human fibroblasts. » International Journal of Cosmetic Science, Vol. 20, N° 3 (1998): 151–158.

[23]    Muszyńska, A., J. Pałka, et E. Gorodkiewicz. « The mechanism of daunorubicin-induced inhibition of prolidase activity in human skin fibroblasts and its implication to impaired collagen biosynthesis. » Experimental and Toxicologic Pathology, Vol. 52, N° 2 (2000): 149–155.

[24]    Harris, E.D., et autres. « Copper and the synthesis of elastin and collagen. » Ciba Foundation Symposium, Vol. 79 (1980): 163–182.

[25]    Fernandez‑Madrid, F., A.S. Prasad, et D. Oberleas. « Effect of zinc deficiency on nucleic acids, collagen, and noncollagenous protein of the connective tissue. » The Journal of Laboratory and Clinical Medicine, Vol. 82, N° 6 (1973): 951–961.